Le journal de vulgarisation scientifique "Science et Avenir" consacre son dernier numéro à la maladie d'Alzheimer. La présidente de cette revue, Dominique Leglu, revient sur l'hypothèse prionique de la maladie d'Alzheimer :

Selon les tenants de cette hypothèse, le peptide amyloïde bêta (Aß), dont l’accumulation dans le cerveau représente une étape précoce de la maladie d'Alzheimer, serait un prion.

Les prions sont des protéines de type Janus synthétisées par les neurones : dans leur conformation normale, ils participent aux fonctions cellulaires, mais dans certaines circonstances, ils adoptent une configuration en feuillets b plissés, qui forme des agrégats fibreux insolubles perturbant la fonction cellulaire.

Le mécanisme de la maladie d'Alzheimer est pour le moins similaire : une protéine cellulaire, ici le peptide b-amyloïde adopte une conformation fibrillaire en feuillet b qui s’agrège dans le cerveau sous forme de plaques amyloïdes.

Le phénomène de propagation est expliqué par Stanley Prusiner * :

Aucun agent bactérien ou viral responsable de ces pathologies n’a pu être identifié. Stanley Prusiner et ses collègues ont plutôt suggéré que l’agent infectieux était la protéine de prion sous forme de feuillet b, capable de se répliquer en s’utilisant elle-même comme modèle. L’hypothèse d’une réplication sans acides nucléiques est désormais acceptée. Les molécules «corrompues » ayant une conformation en feuillet b, connues sous le terme de « prions », peuvent agir comme un germe, qui convertit les protéines normales de prion en molécules de type feuillet b. Elles adoptent une configuration fibrillaire et s’agrègent en un dépôt de type amyloïde qui perturbe le fonctionnement neuronal. Les prions libérés par des cellules sont absorbés par les cellules voisines et déclenchent la même cascade de transformation et d’agrégation. La génétique joue toujours un rôle, car diverses mutations du gène de la protéine prion favorisent cette transformation, tandis que certains polymorphismes (substitution d’une base dans la séquence du gène par une autre) rendent les individus plus sensibles au développement d’une maladie à prion.

Cette hypothèse, aussi novatrice qu'elle peut paraître, ne l'est pas en fait. Le site The Dana Fondation a publié en février 2012 une retrospective sur cette piste, des années 70 jusqu'à aujourd'hui !

Pour la lire : http://www.dana.org/...l.aspx?id=35584

* : http://www.reseau-al...rodegeneratives